PRODUÇÃO DE AMILASES PELO FUNGO MACROPHOMINA PHASEOLINA

Resumo

Amilases constituem um grupo de enzimas que possuem ação sobre o amido liberando diversos produtos, incluindo dextrinas e progressivamente pequenos polímeros compostos de unidades de glicose (GUPTA, et al., 2003). Apresentam importantes aplicações biotecnológicas principalmente nas indústrias farmacêutica, têxtil, detergente e alimentícia. Enzimas amilolíticas são produzidas por bactérias, leveduras e fungos. As enzimas amilolíticas mais utilizadas são aquelas produzidas por fungos filamentosos e principalmente as dos gêneros Aspergillus e Rhizopus (PANDEY, et al., 1999 e PANDEY, et al.,2005). Macrophomina phaseolina pertence ao reino Fungi, Phylum Ascomomycota, classe Ascomycetes gênero Macrophomina (GALL, et al.,1980). O fungo Macrophomina phaseolina é um fitopatógeno agente causal da podridão cinzenta do caule, é considerado, pelos danos causados, um dos principais patógenos de sementes de feijão (CHIBA, et al., 2000). Por outro lado, o aspecto de produtor de enzimas de interesse biotecnológico é muito pouco conhecido na avaliação de um benefício que este fungo poderia oferecer aos mais diversos setores industriais. Neste trabalho objetivou-se avaliar a produção de amilases pelo fungo Macrophomina phaseolina em fontes de carbono convencionais e não convencionais e, sobretudo avaliar o potencial de M.phaseolina na produção de enzimas de interesse biotecnológico e sua inclusão de mais uma alternativa na utilização de fungos para a produção de moléculas de interesse industrial. Os resultados mostram boas atividades específicas de amilases com atividades dextrinizantes e sacarificantes em fontes de carbono como amido, farinha de arroz e farinha de semente de jaca. Foram ainda analisados os perfis de proteínas totais em gel de poliacrilamida e atividade amilolítica em gel de poliacrilamida em condições não desnaturantes neste último, revelou a presença de isoformas na fonte de carbono farinha de banana. Os resultados obtidos revelaram que M. phaseolina se mostra eficiente na expressão de amilases em fontes de carbono alternativas. 10.5216/ref.v4i1.2120